Les thématiques de l'équipe sont la dynamique conformationnelle, modes lents et repliement des protéines, la transition de type verre des protéines, la physique de l'eau et des liaisons hydrogènes, les descripteurs de la réactivité chimique et les propriétés électroniques des protéines.
I Rappels sur les protéines
Acide aminé (ou résidus) : Substance organique ayant une fonction amine, constituant fondamentale des protéines.
Il existe vingt acides aminés différents. Ils sont constitués d'un squelette carboné, d'une fonction amine (-NH2), d'un acide carboxylique (-COOH) et d'une chaîne latérale caractéristique de chaque acide aminé.
Les protéines sont décrites par des fonctions secondaires et tertiaires. La structure secondaire décrit la conformation de la chaîne principale. Les deux structures secondaires les plus fréquentes sont les hélices a (forme de ressort) et les feuillets b (formés de deux brins liés par des liaisons hydrogènes).
La structure tertiaire de la protéine est l'organisation 3D qu'elle adopte. Pour déterminer les structures des protéines on utilise la diffraction par rayons X ou la spectroscopie RMN.
Pour comprendre le comportement des protéines, il faut étudier la dynamique des protéines (les fluctuations structurales au cours du temps et de l'environnement (solvant, pH etc.)). La spectroscopie, les techniques de fluorescence, la RMN, permettent de mesurer les fluctuations. Il est également possible de simuler le comportement d'une protéine en résolvant les équations de la dynamique moléculaire par des méthodes informatiques, ce qui nécessite de gros centres de calculs, comme le CRI à l'université.
(...) On a cherché à simuler les fluctuations d'une petite protéine, l'ubiquitine, et de comparer les résultats (surfaces d'énergie libre et paramètre d'ordre) avec des données expérimentales issues de la RMN.
L'ubiquitine est une protéine présente dans toutes les cellules des organismes vivants, c'est pourquoi il est intéressant de l'étudier (...)
[...] PyMOL : Ce logiciel permet de visualiser des structures chimiques en 3D. C'est un logiciel libre d'accès et gratuit, il faut simplement s'inscrire auprès du site pour pouvoir en disposer (www.pymol.org). On peut également représenter des structures cristallines en 3D comme des cristaux simples. Visual Molecular Dynamics (VMD) : Comme PyMOL c'est un logiciel libre d'accès et gratuit, téléchargeable depuis le site (www.ks.uiuc.edu/Research/vmd/) après inscription. Ce logiciel permet de visualiser des structures plus lourdes (comme des fichiers de trajectoires) qui sont impossible à lire avec PyMOL. [...]
[...] Les thématiques de l'équipe sont la dynamique conformationnelle, modes lents et repliement des protéines, la transition de type verre des protéines, la physique de l'eau et des liaisons hydrogènes, les descripteurs de la réactivité chimique et les propriétés électroniques des protéines. I Rappels sur les protéines Acide aminé (ou résidus) : Substance organique ayant une fonction amine, constituant fondamentale des protéines. Il existe vingt acides aminés différents. Ils sont constitués d'un squelette carboné, d'une fonction amine d'un acide carboxylique COOH) et d'une chaîne latérale caractéristique de chaque acide aminé. Les protéines sont décrites par des fonctions secondaires et tertiaires. [...]
[...] La structure tertiaire de la protéine est l'organisation 3D qu'elle adopte. Pour déterminer les structures des protéines on utilise la diffraction par rayons X ou la spectroscopie RMN. Pour comprendre le comportement des protéines, il faut étudier la dynamique des protéines (les fluctuations structurales au cours du temps et de l'environnement (solvant, pH etc.)). La spectroscopie, les techniques de fluorescence, la RMN, permettent de mesurer les fluctuations. Il est également possible de simuler le comportement d'une protéine en résolvant les équations de la dynamique moléculaire par des méthodes informatiques, ce qui nécessite de gros centres de calculs, comme le CRI à l'université. [...]
[...] Si le paramètre est proche de 0 la restriction sera faible et si le paramètre est proche de 1 la restriction sera forte. S²= f(numéro de résidu) S² donne des informations sur la structure secondaire. Les résidus 48 et 63 (LYS) sont les résidus clés de la fonction biologique. Les liaisons N-H sont stabilisés par les carbones dans les hélices, S² est proche de il y a peu de fluctuations. En revanche pour le résidu 76 il y a beaucoup de fluctuations (S²=0,029). [...]
[...] Nous nous sommes ensuite connectés au CRI (centre de ressources informatiques). Pour effectuer les calculs de dynamique moléculaire nous avons utilisé le logiciel Gromacs (disponible gratuitement sur www.gromacs.org). Pour simuler une dynamique moléculaire il faut suivre plusieurs étapes : choisir un champ de force et minimiser l'énergie du système pour obtenir une structure stable, créer une boîte d'eau et immerger la protéine dedans, minimiser à nouveau l'énergie, monter le sytème en température avec des contraintes maintenues sur la protéine, débuter la trajectoire en enlevant les contraintes. [...]
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